调控蛋白通过分子间的相互作用来发挥生物学功能，进而影响到生物表型，这是生物功能研究最简单的逻辑结构。发生功能的生物大分子，其相互作用可不像不谙世事的钢铁直男，只有“是”与“否”两个简单的选择。处于调控通路的关键蛋白，往往万转千回，各种效应因子参与其中，与高级结构修饰（泛素化、磷酸化、乙酰化等）紧密联系在一起，让调控过程扑朔迷离。

通过大量参考文献可以看出，绝大部分的调控蛋白都有不同程度的泛素化和去泛素化现象，因此，解析蛋白的泛素化过程，更能还原分子功能的真实机制。

泛素底物蛋白与对应的E3连接酶种类繁多，目前的AI仅能预测人、小鼠以及少量的模式植物，对于植物科研的研究者来说，只能孤身勇往直前。钟鼎生物在为科研用户进行基因功能验证时，与诸多科学家一道，总结出一套简便可行，成功率高的实验策略。

参考文献:
Proteasomal degradation of MaMYB60 mediated by the E3 ligase MaBAH1 causes high temperature-induced repression of chlorophyll catabolism and green ripening in banana

说明：MYB60是调控下游叶绿素基因的关键转录因子，推测RING类E3泛素连接酶MaBAH1介导MaMYB60泛素化降解，从而减弱MaMYB60对下游叶绿素降解代谢途径的激活效应，通过GST pull down实验能证明两者的相互作用，通过泛素化实验可以进一步验证这一推论。

参考文献：
The Arabidopsis U‐box E3 ubiquitin ligase PUB30 negatively regulates salt tolerance by facilitating BRI1 kinase inhibitor 1 (BKI1) degradation

 

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