本文总结了常见的蛋白质定量方法，包括考马斯亮蓝法（Bradford）、Folin-酚试剂法（Lowry）、BCA法，以表格的形式汇总了这三种常见蛋白质浓度测定方法的优缺点比较。

方法	原理	灵敏度	优点	缺点
Lowry法	蛋白质在碱性溶液中肽键与Cu2+鳌合，形成蛋白质-铜复合物，还原酚磷钼酸，产生蓝色化合物，蓝色深浅与蛋白质浓度呈线性关系。	25-250μg/mL	应用广泛	专一性较差，干扰物质多（如Tris缓冲剂，蔗糖，硫酸铵，巯基化物，酚类，柠檬酸等），标准曲线的直线关系不特别严格。
Bradford法	考马斯亮蓝G-250与蛋白质结合呈蓝色，在波长595nm有吸收峰，在一定的范围内与蛋白质的含量呈线性关系	1-5μg/mL	操作简便迅速，消耗样品量少。	易受强碱性缓冲液、TritonX-100、SDS等去污剂的影响；标准曲线有轻微的非线性；不同蛋白质测定时有较大的偏差。
BCA法	BCA法基于双缩脲原理，碱性条件下蛋白质将Cu2+还原成Cu+，BCA鳌合Cu+作为显色剂，产生蓝紫色并在562nm有吸收峰，单价Cu+与蛋白质呈剂量相关性。	0.5-20μg/mL	不易受一般浓度去污剂的干扰；抗干扰能力强。	可受螯合剂，高浓度还原剂的影响。

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