费力不讨好的事情，哪个“人”也不会干。

　　

      可是，人的细胞里却在天天上演出大力办小事的戏码，这种不符合常理的现象让生物学家百思不得其解。

　　

      3月26日，《自然-结构与分子生物学》在线发表了中国农业科学院哈尔滨兽医研究所基础免疫创新团队贾洪林课题组同日本东京大学教授Noboru Mizushima，以及京都大学、长崎大学等的研究者合作的成果，首次证明蛋白修饰过程也有更省力、更经济的机制。

　　

      泛素蛋白和类泛素蛋白（UBLs）都是小分子蛋白，参与多种多样的细胞生物学过程，包括蛋白酶体途径和自噬途径的蛋白降解，动植物机体的免疫应答，动植物细胞内的DNA修复以及信号传导等。

　　

      这些小分子蛋白通过异肽键共价结合到底物分子上，从而对底物分子进行修饰。这个过程需要消耗能量——三磷酸腺苷（ATP），并且依赖于泛素激活酶、泛素偶联酶、泛素连接酶的作用。

　　

      科学家普遍认为，当类泛素蛋白与多种底物结合的时候，通过共价结合这种消耗能量的机制可以让二者之间不必形成相互作用面，结合也更为牢固。但是，如果类泛素蛋白只和一种底物结合的时候，仍旧采用共价结合的机制，同样也要消耗能量，这种做法对于一个有机体的生存而言是费力不讨好的。然而，这种现象却普遍存在于生物体中，包括人类。

　　

      尽管科学家相信有更“经济”的结合方式存在，并且努力寻找，但一直没有找到直接证据。

　　

      在最新成果中，庞宇等人发现在弓形虫和疟原虫中，类泛素蛋白ATG12和ATG5以非共价键的形式结合，并仍然具有促进自噬相关蛋白ATG8酯化的活性。

　　

      同时，在原虫和酵母中也发现了这一理论的直接证据。一些酵母（例如Komagataella phaffii）的ATG12和ATG5也存在类似的非共价结合。

　　

      贾洪林告诉《中国科学报》，该研究发现了类泛素蛋白从共价结合向非共价结合作用的进化方式的直接证据，为理解类泛素蛋白分子作用机制提供了新的依据，进一步加深了对泛素和类泛素蛋白与底物共价结合的生物学意义的理解。

　　

      “不过，泛素蛋白和类泛素蛋白与底物结合的方式大部分是共价结合机制，生物体选择这种消耗能量的机制的原因尚未研究清楚。”贾洪林说，对于科学家来说，尚有很多未解之谜没有答案。

　　 　

本文转载自《科学网》

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